Biochemia - ściąga 2

Replikacja –ciągła synteza
Nić wiodąca     →
                               Nić mateczna
Nić opóźniona ←
Fragmenty okazaki →kierunek replikacji
Synteza fragmentami
Polimeraza DNA III
- katalizuje krok po kroku przyłączenie deoksyrybonukleotydów do nowego łańcucha DNA
- katalizuje wytwarzanie wiązania fosfodiestrowegomiędzy grupą –OH na końcu 3’, a fragmentami na końcu 5’ deoksyrybonukleotydu
Składniki niezbędne do syntezy DNA
- matryca Dna
- 5’ – trifosforanydeoksyrybonukleotydów (dATP, dGTP, dTTP, dCTP)
- odcinek starterowy – jego syntezę katalizuje enzym PRUMAZA
- jony Mg
Enzymy i białka uczestniczące w replikacji DNA:
- Helikaza uczestniczy w rozpleceniu nici DNA
- wiązanie białek stabilizujących rozwinięcie nici
- prymaza – syntezuje krótki starterowy odcinek RNA
- polimeraza DNA III syntezuje łańcuch DNA
- polimeraza DNA I – usuwa starter
- ligaza – łączy odcinki DNA (tzw. Fragmenty okazaki)
Transkrypcja – przepisywanie informacji z DNA na mRNA
Nowy RNA jest syntetyzowany zgodnie z regułą komplementarności w stosunku do nici stanowiącej szablon
Transkrypcja
- katalizowana przez enzym polimeraza zgodnie z matrycą DNA
- substancjami są trifosforanyrybonukleozydów
- synteza mRNA odbywa się w kierunku 5’→3’
- obejmuje trzy etapy:
1. inicjację
2. elongację
3. terminację
-transkrypcja rozpoczyna się od końca 5’ a jej początek ma miejsce w rejonie zwanym promotorem
- są to rejony w matrycy DNA, które wiążą polimerazę RNA i determinują miejsce startu transkrypcji
- eukariota : w rejonie -25-kasetaTATA, w rejonie  -75- kaseta CAAT
Inicjacja transkrypcji – TATA wiąże białko Polimeraza RNA
- proces transkrypcji inicjuje połączenie polimerazy RNA z promotorem
Mechanizm elongacji łańcucha RNA polimeraza RNA – wytwarza wiązanie fosfodiestrowe
Terminacja – nowo syntetyzowany RNA
Regulacja aktywności genów na etapie transkrypcji – na przykładzie operonu laktozowego
Operon – jednostka mechanizmu regulacji aktywności genów
Geny struktury – w nich jest zakodowana informacja o syntezie enzymów
Promotgor -  miejsce przyłączenia polimerazy RNA
Operator – aktywator genów struktury
Operator laktozowy  - odpowiedzialny za syntezę enzymów :
- β – galaktozydaza – podstawowy enzym uczestniczący w rozkładzie laktozy
- permeaza- uczestniczy w regulacji transportu przez błony
- acetylotransferaza – uczestniczy w przeniesieniu grupy acetylowej w metabolizmie laktozy
Negatywna regulacja transkrypcji : negatywny regulator (represor) blokuje przyłączenie polimerazy RNA do miejsc promotorowych i uniemożliwia transkrypcję
Pozytywna regulacja transkrypcji : pozytywny regulator (aktywator) usprawnia wiązanie polimerazy RNA (RNAP) w miejscach promotorowych – w efekcie umożliwia transkrypcję
Translacja – proces syntezy białka na rybosomach, przekazywanie informacji genetycznej tzn proces syntezy białka o kolejności aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym wg sekwencji kodonów w mRNA
Translacja składa się z 3 etapów
- inicjacja – rozpoczyna się od połączenia małej jednostki rybosomu z mRNA oraz przyłączenia t-RNA do kodonu startowego (AUG)
- elongacja – przyłączenie kolejnego aminokwasu z wytworzeniem wiązania peptydowego, kolejne przyłączenie aminokwasów
- terminacja- zakończenie syntezy białka w chwili pojawienia się kodonów stop na matrycy mRNA – UAA, UAG, UGA

WĘGLOWODANY – związki organiczne wielowodorowe z grupą aldehydową bądź ketonową, zawierające, co najmniej jeden asymetryczny atom C.
Znaczenie fizjologiczne
- podstawowa grupa związków organicznych (stanowią 80% s.m. roślin)
- główne źródło energii niezbędnej do przebiegu procesów życiowych
- substancje zapasowe (skrobia, sacharoza)
- substancje o charakterze budulcowy ( celuloza i pektyny – głównie składniki ściany komórkowej)
PODZIAŁ :
Cukry proste
- podział ze wzgl. na ilość atomów C
- ze względu na rodzaj grupy funkcyjnej
- ze wzgl. na izomery optyczne
- na formy anomeryczne
2.   Cukry złożone
               - Oligosacharady
    - Polisacharydy : Pentozany (arbany, ksylany), Heksozany (skrobia, celuloza), Kwaśne (hemiceluloza, pektyny, śluzy)
Ze względu na występowanie grupy funkcyjnej mamy:
Aldozy (glukaza)z grupą aldehydową przy C1
Ketozy (fruktoza) z grupą ketonową przy C2.
Ze względu na izomery optyczne mamy: D i L – izomery optyczne o charakterze odbicia lustrzanego (z uwagi na występowanie asymetrycznego atomu C), o różnej skręcalności płaszczyzny światła spolaryzowanego
Pentozy i heksozy mogą ulegać cyklizacji (w wyniku reakcji pomiędzy grupą aldehydową bądź ketonową z grupą OH).
Glukoza tworzy hemiacetal pomiędzy grupą aldehydową przy C1 i grupą OH przy C5 tworząc pierścień piranozowy.
Mutacje przemieszczenie grupy fosforanowej w obrębie cząsteczki cukru
Epimeryzacjeprzeniesienie –H i –OH przy jednym z asymetrycznych atomów węgla
Izomeryzacje





OLIGOSACHARYDY

Disacharydy

Cukier Skład Właściwości Enzymy Występowanie
Maltoza α-D-glukoza(1→4)
α-D-glukoza redukcja maltaza skrobia, glikogen
Celobioza β-D-glukoza(1→4)
β-D-glukoza redukcja celulaza rośliny (celuloza)
Laktoza β-D-galaktoza(1→4)
α-D-glukoza redukcja laktaza mleko
Sacharoza α-D-glukoza(1→2)
β-D-fruktoza nieredukujący inwertaza owoce, nasiona, korzenie

Sacharoza – wiązanie glikozydowe (1→2) powstałe przy anomerycznych atomach węgla decyduje o braku właściwości redukujących
Włąściwośći - zastosowanie
- popularny cukier spożywczy otrzymywany z trzciny cukrowej i buraków cukrowych
- łatwo rozpuszczalny w wodzie
- jest powszechnie wykorzystywana w roślinach jakos cukier transportowy
- synteza w cytozolu:
*syntetyzowana z fosfotrioz transportowych z chloroplastów przy udziale przenośnika fosforanowego
* z glukozy powstałej w procesie glukoneogenezy (wytwarzania glukozy z organicznych substratów niecukrowych)
Synteza sacharozy
- wytwarzanie ufosforylowanych form glukozy i fruktozy
- aktywacja 1 – fosfoglukozy przez UTP → UDPG
- przeniesienie glukozy z UDPG na fosforan fruktozy → fosforan sacharozy
- przekształcenie fosforanu sacharozy w sacharozę
Fruktoza-6-P +UDP-glukoza→fosforansacharozy→sacharaza
POLISACHARYDY
Skrobia
- podstawowy wielocukier występujący w roślinach
- zbudowana z dwóch podjednostek:
*¼ Amyloza – łańcuch prosty cz. glukozy połączonych wiązaniem α-1→4 kilkaset do kilka tys. cz. glukozy
* ¾ Amylopektyna – łańcuch rozgałęziony cz. glukozy połączonych wiązaniami α-1→4 i α-1→6 (rozgałęzienia – średnio co 12 reszt glukozowych)- kilka do kilkunastu tys. cz. glukozy
Biosynteza skrobi
Skrobia asymilacyjna  w chloroplastach i Skrobia zapasowa w lekoplastach
- substraty wyjściowe – aldehyd 3-fosfoglicerynowy lub fruktozo-6-fosforan
- bezpośredni substrat – ADP- glukoza
- enzym – synteza skrobiowa
Rozkład skrobi
Hydroliza
- α-amylaza (działa w dowolnych miejscach wewnątrz cząsteczki – katalizuje rozkład wiązań α-1→4)
- β-amylaza (atakuje wiązania zewnętrzne i odcina dwucukier malotozę – katalizuje rozkład wiązańα-1→4)
- oligo-1,6-glukozydaza (hydrolizuje wiązaniaα-1→6 – w dekstrynach końcowych)
Fosforoliza
- fsforylaza skrobiowa (w obecności fosforanu odrywa się cz. glukozy →glukozo-1-fosforan)
Celuloza
- podstawowy wielocukier strukturalny roślin
- łańcuch nierozgałęziony zbudowany z cz. β-D-glukozy połączonych wiązaniem β-1→4 glikozydowym
- zawiera od 1 tys. Do 25 tys. cz. glukozy
- konfiguracja β zapewnia tworzenie długich prostych łańcuchów
- każda cz. glukozy jest odwrócona w stosunku do sąsiedniej o 180º
- łańcuch prosty zapewniają wiązania wodorowe
Synteza celulozy
- substrat wyjściowy – sacharoza
- bezpośredni substrat – UDP-glukoza
- enzym – syntaza celulozy (tj. białko integralne – kompleks enzymatyczny uformowany w postaci rozety)

Biochemia - ściąga

AMINOKWASY
Aminokwasy: budowa – do atomu C przyłączona jest grupa aminowa NH2, atom H, rodnik R
Aminokwasy występują w formie stereo izomerów ( L i D)- forma D( ) forma L()
Właściwości amfoteryczne- w roztworze o pH bliskim 7 aminokwasy występują w formie jony obojnaczego; w roztworze aminokwasy występują z reguły w jednej z trzech postaci: forma kationowa, obojnacza i anionowa; dobra rozpuszczalność w wodzie i mała w rozpuszczalnikach organicznych, charakteryzuje je wysoki pkt topnienia, są związkami o strukturze jonowej (są elektrolitami).
Punkt izoelektryczny – pH, przy którym aminokwas występuje w formie jonu obojnaczego przy minimalnych lecz równych ilościach form jednobiegunowych.
Funkcje aminokwasów- podstawowy element budowy białek, magazyn azotu aminowego, forma transportu azotu pomiędzy organami roślin, substrat do syntezy zasad azotowych, fitohormonów i metabolitów wtórnych.
Klasyfikacja aminokwasów – występowanie w białkach i ich kodowanie (białkowe – występują w białkach oraz odpowiadają im trójki nukleotydów w kodzie genetycznym; niebiałkowe); budowa i właściwości rodnika (alifatyczne – niepolarne, hydrofobowe: alanina, glicyna, walina, leucyna, izoleucyna, prolina; zawierające OH lub SH – o małej polarności: seryna, treonina, cysteina, metionina; Aromatyczne- hydrofobowe: tyrozyna, fenyloalanina, tryptofan; zasadowe- polarne: arginina, lizyna, histydyna; kwaśne – polarne: kwas glutaminowy i asparginowy), zdolność ssaków do ich syntezy (endogenne, egzogenne: Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Trp, Met, Thr, Lys).
Biosynteza aminokwasów: substraty niezbędne do syntezy aminokwasów – metabolity bezazotowe, pirogronian,
2-oksoglutaran, szczawiooctan, 3-fosfoglicerynian, związki azotu
Etapy biosyntezy aminokwasów- redukcja azotanów: reduktaza azotanowa i reduktaza azotynowa; redukcyjna aminacja 2-oksokwasów; włączanie amoniaku do związków organicznych w roślinach przy udziale kompleksu GS (syntetaza glutaminy) i GOGAT (synteza glutaminianowa, glutamina+2-oksoglutaran->kwas glutaminowy);
Transaminacja ( aminokwas I + oksokwas II-> oksokwas I + aminokwas II)
Przemiany aminokwasów- dekarboksylacja ( aminokwas-> amina), deaminacja (aminokwas 2-oksokwas), wiązanie peptydowe: aminokwasy łączą się ze soba za pośrednictwem wiązania peptydowego pomiędzy grupą COOH jednego aminokwasu i  drugiego;
Charakterystyka wiązania peptydowego- jest sztywne i płaskie, atom H grupy –NH znajduje się prawie zawsze w pozycji trans w stosunku do atomu O grupy karbonylowe.
BIAŁKA
Cztery poziomy struktury białek: Pierwszorzędowa struktura białek- kolejność występowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym czyli sekwencja aminokwasów; drugorzędowa- regularne ułożenie struktury pierwszorzędowej, α-helix ( łańcuch prawoskrętny w postaci spiralnie skręconej helis; 3,6 reszt aminokwasowych przypada na skręt; stabilizacja struktury za pośrednictwem wiązań wodorowych i wewnątrz tego samego łańcucha), β-harmonijka (struktura zawdzięcza regularny kształt wiązaniom wodorowym między sąsiadującymi łańcuchami, może być równoległa lub antyrównoległa), struktura β-heliksu (lewo kierunkowe zwinięcie łańcucha polipeptydowego charakterystyczne dla białek elastycznych); struktura trzeciorzędowa – powstaje przez wzajemne przestrzenne ułożenie struktur drugorzędowych, proces fałdowania przebiega w obecności cha peronów, reszty hydrofilowe łańcuchów bocznych występuja zwykle na zewnątrz białka; struktura czwartorzędowa – wzajemne ułożenie dwóch lub więcej łańcuchów, z których każdy ma określona strukturę I, II i III rzędową, np. hemoglobina – białko zawierające 2 podjednostki α oraz 2 podjednostki β.
Funkcje białek: enzymatyczne- biologiczne katalizatory, strukturalna- elementy budulcowe struktur komórkowych, hormonalna- wchodzą w skład niektórych hormonów, ochronna- przeciwciała rozpoznające bakterie lub wirusy, regulacyjna- regulacja transkrypcji, sygnalizacyjna- receptory sygnałów.
Właściwości białek: wielkość 5-100nm, mają charakter koloidów, rozproszone cząsteczki otoczone są „płaszczem wodnym”, nie przenikają przez błony lub są półprzepuszczalne o średnicy por poniżej 5nm.
Denaturacja białek: naruszenie struktury białek w sposób nieodwracalny, czynniki wywołujące denaturację (wysoka temperatura, promieniowanie, kwasy, zasady, alkohole, sole metali ciężkich).
Zmiany towarzyszące denaturacji: zmniejszenie rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym, utrata aktywności biologicznej, zwiększenie aktywności grup chemicznych, wzrost kąta skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego, wzrost podatności na hydrolizę enzymatyczną.
Podział białek: ze względu na kształt cząsteczki (fibrylarne lub globularne), ze względu na skład (Proste: albuminy- występują w ziarniakach i cieczach ustrojowych u zwierząt, rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli; globu limu- występują w cieczach ustrojowych w i ziarniakach, rozpuszczalne w roztworach soli, nierozpuszczalne w wodzie; histony- białka jądra komórkowego, mają charakter zasadowy; prolaminy- występuja w nasionach traw, rozpuszczalne w roztworach alkoholi; gluteliny- wchodzą w skład glutenu, rozp. W roztworach kwasów i zasad; skleroproteiny- występuja u zwierząt jako składniki tkanki łącznej ___ złożone- fosfoproteidy, glikoproteidy, nukleoproteidy, metaloproteidy,
ENZYMY
Centrum aktywne- podstawowy element strukturalny umożliwiający połączenie enzymu z substratem i przemianę go w produkt; znajduje się zwykle w zagłębieniu lub szczelinie o właściwościach niepolarnych; przestrzennie sprecyzowany układ szeregu aminokwasów zawierających grupy funkcyjne( -SH, -OH, -COOH); substrat jest wiązany za pośrednictwem licznych wiązań wodorowych, sił elektrostatycznych, sił van der Waalsa, oddziaływań hydrofobowych.
Mechanizm działania- zwiększają prawdopodobieństwo zderzeń cząstek, ukierunkowują cząsteczki względem siebie, obniżają energię aktywacji reakcji.
Energia aktywacji- energia niezbędna do rozpoczęcia reakcji enzymatycznego lub jest to różnica w energii swobodnej pomiędzy stanem przejściowym reakcji a substratem.
Kinetyka reakcji enzymatycznych: dotyczy zależności szybkości reakcji od stężenia substratu, model przebiegu reakcji enzymatycznej został zaproponowany prze Mechaeliusa-Menten- E+SESE+P
Krzywą kinetyki reakcji opisuje równanie Michaelisa-Menten:
Przy niskich stężeniach substratu początkowa szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia; przy dużych stężeniach substratu szybkość reakcji zmierza do Vmax i nie jest zależna od stężenia substratu; gdy szybkość reakcji odpowiada ½ Vmax  to równanie przyjmuje postać: .  - stała Mechaelisa – określa stęknie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej, jest miarą stabilności kompleksu ES, stanowi iloraz szybkości rozkładu ES i szybkości jego powstawania:
Stała Michaelisa ()- jest wskaźnikiem powinowactwa enzymu do substratu, wartości stałej mieszczą się w granicach od ; zależą od rodzaju substratu, rodzaju enzymu, temperatury i pH, małe wartości stałej wskazują na duże powinowactwo enzymu do substratu oraz na dużą szybkość reakcji.
Cechy enzymów: są białkami, przyśpieszają szybkość reakcji (oligodynamiczność), nie wchodzą w skład produktów, przyśpieszają reakcje prawdopodobne w warunkach naturalnych, mogą przeprowadzać reakcje w obu kierunkach, cechują je określone optymalne warunki działania, ich aktywność może być regulowana.
Kwaśna fosfataza- substrat 4-nitrofenylofosforan (4-NPP), produkt 4-nitrofenol (4-NP) – po alkalizacji środowiska przechodzi w formę barwną: 4-NPP  4-NP. + Pi,




Klasyfikacja enzymów:
Oksydoreduktazy- katalizują odłącznie lub ,e, O; wyróżniamy dehydrogenazy, reduktazy, oksydazy;,
Transferazy- przeniesienie grup funkcjonalnych, wyróżniamy: aminotransferazy, fosfotransferazy (kinazy), acylotransferazy, glikozylotransferazy,
Hydrolazy- katalizują reakcje rozkładu związków organicznych przy udziale wody; wyróżniamy esterazy, fosfatazy, peptydazy, glikozydazy,
Liazy- katalizują (odwracalnie lub nieodwracalnie) odłączenie grup od substratu bez udziału wody przez rozrywanie wiązań: C-C, C-O, C-N, C-S; wyróżniamy dekarboksylazy i deaminazy,
Izomerazy- katalizują przekształcenie molekularne; wyróżniamy epimerazy, racemazy, mutazy,
Ligazy- katalizują tworzenie wiązań pomiędzy dwoma cząsteczkami (powstanie wiązań C-O, C-N, C-S) z udziałem związków makroergicznych; wyróżniamy syntetazy i karboksylazy.
Jednostki aktywności enzymów:
Katal- aktywność enzymu, przy której jest on zdolny przekształcić 1 mol substratu w produkt w ciągu 1s, w optymalnych warunkach,
Aktywność molekularna- liczba moli substratu, zdolna przereagować z 1 mol centrów aktywności w ciągu       1 min w optymalnych warunkach,
Jednostka międzynarodowa- wytworzenie 1 mikro mola produktu w ciągu 1 min w warunkach optymalnych,
Regulacja działania enzymów:
Genetycznie- kontrola syntezy (nowych) enzymów,
Regulacja działania istniejących enzymów.
Kompetycyjna inhibicja enzymów- inhibitor konkuruje z substratem o CA enzymu;  ulega zwiększeniu, nie zmienia się

Niekompetycyjna inhibicja enzymów- inhibitor nie konkuruje z substratem o CA enzymu; nie zmienia sie, zmniejsza się,
Inaktywacja enzymów:
Dotyczy hamowania działania enzymu przez inaktywatory, które działają w sposób nieodwracalny,
Inaktywatorami mogą być wysoka temperatura, związki chemiczne i zmiana pH.
Regulacja aktywności enzymu przez sprzężenie zwrotne- końcowy produkt może zahamować funkcjonowanie enzymu.
Enzymy allosteryczne:
Zbudowane zwykle z kilku podjednostek,
Oprócz centrum aktywnego zawierają dodatkowe centrum tzw. allosteryczne,
Pełni ono funkcję regulacyjne,
Zjawisko allosterii występuje zarówno przy hamowaniu jak i aktywacji reakcji enzymatycznych,
Krzywa kinetyki reakcji tych enzymów ma charakter krzywej sigmoidalnej,
Allosteryczna regulacja aktywności- aktywacja enzymu; aktywator allosteryczne zwiększa zdolność wiązania S do CA enzymu,
Allosteryczna regulacja aktywności- inhibicja enzymu; inhibitor allosteryczny uniemożliwia wiązania S przez CA enzymu,
Czynniki wpływające na szybkość działania enzymu:
Stężenie substratu,
Temperatura:
Zwiększa energię termiczną cząsteczek substratu co pozwala przekroczyć energię aktywacji,
Zgodnie z regułą  Hoffa wzrost temp. o w zakresie temp. od 0 do zwiększa szybkość reakcji 2 razy,
Optimum działania wynosi: dla zwierząt 30-, dla roślin 25-,
pH: optymalne dla większości enzymów, zbliżone do obojętnego.

NUKLEOTYDY (KWASY NUKLEINOWE)
Nukleotydy zbudowane są z fosforanu, zasady azotowej i cukru.
Funkcje nukleotydów:
składniki kwasów nukleinowych,
składniki koenzymów,
zwiększają reaktywność związków organicznych w wyniku: przeniesienia grupy fosforanowej na aktywowany związek; połączenia aktywowanych związków nukleotydem,
wchodzą w skład systemów regulacyjnych, np. fosforylacja i adenylacja enzymów,
DNA (kwas deoksyrybonukleinowy)- budowa:
dwa heliakalne łańcuchy polinukleotydowe oplatające wspólną oś,
łańcuchy ułożone są antyrównolegle,
reszty fosforanowe i cukrowe tworzą łańcuch wewnątrz którego znajdują się zasady azotowe,
płaszczyzny zasad azotowych ułożone są prostopadle do osi helisy,
na całkowity skręt helisy przypada 10 par nukleotydów,
suma zasad purynowych (A+G) = sumie zasad pirymidynowych (C+T) ,
ilość A= ilości T; ilość G+ ilości C.
Stabilność struktury DNA uwarunkowana jest wiązaniami:
wodorowymi pomiędzy komplementarnymi zasadami,
hydrofobowymi pomiędzy zasadami azotowymi w danym łańcuchu,
zewnętrznymi wiązaniami wodorowymi (O z wodą lub białkami).
KWASY RYBONUKLEINOWE RNA
Forma RNA:
rybosomowy RNA (rRNA)- o największej masie, występuje w rybosomach, pełni funkcję strukturalne,
informacyjny RNA (mRNA)- o zróżnicowanej masie, występuje w jądrze i cytoplazmie, przenosi informację z DNA na białko,
transportowy RNA (tRNA)- o najmniejszej masie cząsteczkowej, występuje w cytoplazmie, ma kształt „liścia koniczyny”, przy końcu 3 znajduje się miejsce przyłączenia aminokwasu, przy pętli 2 występuje antykodon; jego funkcją jest wiązanie i transport aminokwasów z cytoplazmy do miejsca syntezy białek

DNA RNA
Jądro, mitochondria, chloroplasty

występowanie
Rozprowadzany w komórkach poza wakuolą
Większa (1600-9000) masa Mniejsza (60-6000)
Podwójny łańcuch budowa Pojedynczy łańcuch
deoksyryboza pentoza ryboza
A, G, C, T Związki azotowe A, G, C, U
Ulega replikacji (DNA) i transkrypcji (RNA) Nie ulega replikacji i transkrypcji (wyjątkiem są wirusy)

Kod genetyczny- reguła, wg której informacja genetyczna zawarta w sekwencji nukleotydów kwasu nukleinowego (DNA lub RNA) w komórkach wszystkich organizmów może ulegać „tłumaczeniu” na kolejność (sekwencję) aminokwasów w ich białkach. Cechy kodu genetycznego:
trójkowy- trzy leżące obok siebie nukleotydy stanowią kodon (triplet),
litery kodu- 4 zasady azotowe,
ilość kombinacji- 64,
kodon startowy- kodon AUG- kodujący aminokwas metioninę,
kodony niespecyfikujące- są to kodony STOP- nie kodujące żadnego aminokwasu (UAA, UAG, AGA),
ciągły- sekwencja zasad odczytywania kolejno,
zdegenerowany- aminokwasy kodowane są przez więcej niż jeden triplet,
prawie uniwersalny- taki sam dla większości organizmów,
jednoznaczny- każdy triplet wyznacza tylko jeden aminokwas,
kolinearny- kolejność ułożenia aminokwasów w białku jest wiernym odzwierciedleniem ułożenia odpowiednich kodonów na matrycy RNA,
niezachodzący- kolejny trójki nukleotydów nie zachodzą na siebie.
Podstawowy dogmat genetyczny: DNA->RNA->białko->struktura i funkcje komórek.
Replikacja DNA:
rozplecenie podwójnej helisy DNA,
miejsca 2-niciowej struktury DNA, w których dochodzi do jej rozplecenia są nazywane miejscami :ori:,
nowa nić jest syntetyzowana zgodnie z regułą komplementarności zasad azotowych,
powstają dwie nowe cząsteczki; każda ma jedną nić mateczną i jedną nową,
Replikacja semikonserwatywna- przy powieleniu materiału genetycznego w nowej podwójnej helisie DNA jedna nić pochodzi z DNA matecznego, a druga jest nowa

Oddychanie tlenowe

Oddychanie tlenowe
Oddychanie tlenowe- proces rozkładu złożonych związków organicznych do związków prostych połączony z wydzieleniem energii w formie użytkowej.
Znaczenie oddychania:
Dostarcza energii, której wymaga każdy żywy organizm do normalnego funkcjonowania,
Dostarcza metabolitów, które są substratami wyjściowymi do syntezy związków organicznych,
Współczynnik oddychania- stosunek objętości wydzielonego CO2 w procesie oddychania do objętości pobranego tlenu. Wielkość współczynnika zależy od rodzaju substratu oraz od charakteru procesu oddechowego.
Etapy oddychania tlenowego:
Utlenienie glukozy, przeniesienie H na łańcuch oddechowy, wytworzenie ATP,
Utlenienie pirogronian do octanu  acetylo-CoA; H przenoszony na łańcuch oddechowy, uwalnia się CO2,
Grupa acetylowa jest degradowana do CO2; H przenoszony na łańcuch oddechowy, powstaje ATP,
 przenoszone są przez łańcuch przenośników, energia służy do wytworzenia delta , akceptorem wodoru jest tlen.
GLIKOZLIZA:

Przebieg i znaczenie glikolizy:
Główny szlak katabolizmu heksoz powstałych z rozkładu materiałów zapasowych,
Proces zachodzi w warunkach tlenowych i beztlenowych,
Przebiega w cytozolu,
W wyniku fosforylacji substratowej w dwóch miejscach powstaje ATP,
W wyniku utlenienia jednej cząsteczki glukozy powstają cztery cząsteczki ATP,
Powstałe dwie cząsteczki NADH przenoszone są na łańcuch oddechowy,
Dostarcza metabolitów podatnych na utlenienie,
Dostarcza metabolitów niezbędnych do syntezy wielu związków organicznych.
Dekarboksylacja oksydacyjna pirogronian:
Dekarboksylacja,
Utlenienie,
Przyłączenie grupy acetylowej do Koenzymu A.
CYKL KREBSA:

Cykl KREBSA:
W wyniku kondensacji grupy acetylowej ze szczawiooctanem 2 atomy C zostają wprowadzone do cyklu, który opuszczają w postaci CO2 w reakcjach katalizowanych przez dehydrogenazę izocytrynianową i dehydrogenazę 2-oksoglutarową,
W 4 reakcjach utlenienia cykl opuszczają 4 pary atomów H w reakcjach katalizowanych przez wyżej wymienione enzymy oraz katalizowanych przez dehydrogenazę bursztynianowi oraz dehydrogenazę jabłczanową,
W wyniku wysokoenergetycznego wiązania tioestrowego występującego w bursztylo-CoA powstaje w wyniku fosforylacji substratowej jednej cząsteczki ATP,
NADH i FADH- są utleniane w łańcuchu oddechowym,
W cyklu zużywane są dwie cząsteczki wody.
Łańcuch oddechowy
Przenośniki łańcucha oddechowego:
Kompleks I- dehydrogenaza NADH (FMN. Białko zawierające Fe-S),
Kompleks II- dehydrogenaza bursztynianowi (FAD. Białko zawierające Fe-S),
Kompleks III- oksydoreduktaza ubichinon-cyt-c (2 cyt. B; cyt. C; białka zawierające Fe-S; polipeptydy)
Kompleks IV- oksydaza cytochromowa (2 centra miedziowe; 2 cyt. A; polipeptydy).
Transport elektronów w łańcuchu oddechowym:
Transport  przez przenośniki łańcucha oddechowego jest wymuszony różnicą potencjału między NADH, a tlenem (-0,68 V-> 0,82 V),
Z przepływem na tlen sprzężone jest pompowanie protonów do przestrzeni międzybłonowej w trzech miejscach łańcucha transportu elektronów,
Po obu stronach wewnętrznej błony powstaje elektrochemiczny gradient protonów (gradient stężenia i ładunku),
Powstały elektrochemiczny gradient protonów uruchamia syntezę ATP, przez którą protony powracają do wnętrza mitochondriom, a wyzwalana energia jest wykorzystywana do syntezy ATP,
Alternatywne szlaki procesu oddychania
Oksydacyjny szlak pentozofosforanowy:
Alternatywny szlak w stosunku do glikolizy,
Jest źródłem rybozo-P niezbędnego do syntezy RNA i DNA,
Metabolity pośrednie wykorzystywane są do syntezy związków fenolowych,
Powstały NADPH wykorzystywany jako reduktor w innych procesach,
5-20% utlenionych cukrów.
Cykl jabłczanowy:
Występuje tylko u roślin,
Jest alternatywnym szlakiem dla przemiany PEP w pirogronian w procesie glikolizy,
PEP-> karboksylacja -> szczawiooctan-> redukcja-> jabłczan,
Jabłczan jest transportowany do mitochondriom przez przenośnik na zasadzie antysportu z jonami,
Jabłczan:
Ulega dekarboksylacji do pirogronian,
Może bezpośrednio być włączony do cyklu Krebsa,
Cykl jabłczanowy zapewnia funkcjonowanie cyklu Krebsa przy braku pirogronian pochodzącego z glikolizy.
Oddychanie alternatywne- może zachodzić w warunkach nadmiaru ATP lub hamowania syntezy ATP przez cyjanki.
Oksydaza alternatywna- enzym, który przenosi elektrony z ubichinonu bezpośrednio na tlen z pominięciem kompleksów III i IV. Nie dochodzi do wytworzenia gradientu protonowego; szlak ten jest korzystny ze względu na wytwarzanie ciepła: umożliwia roślinom